Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Роль протеинкиназы С и кальция в регуляции водной проницаемости клеток эпителия собирательных трубок почки крысы вазопрессином в постнатальном онтогенезе

Диссертация: Роль протеинкиназы С и кальция в регуляции водной проницаемости клеток эпителия собирательных трубок почки крысы вазопрессином в постнатальном онтогенезе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Полученные данные дополняют и расширяют существующующие представления о механизмах действия вазопрессина на эпителий собирательных трубок почки млекопитающих. Кроме того, результаты данного исследования могут иметь и прикладное значение, поскольку дефект любого из звеньев на пути передачи гормонального сигнала вазопрессина приводит к тяжелейшим нарушениям водно-солевого гомеостаза, особенно… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Акутальность проблемы
  • Научная новизна
  • Научно-практическая значимость
  • Апробация материалов
  • Глава I. Обзор литературы
    • 1. 1. Морфофункциональная характеристика нефрона почки млекопитающих
    • 1. 2. Транспорт воды через эпителий собирательных трубок почки
    • 1. 3. Регуляция проницаемости апикальной мембраны клеток собирательных трубок вазопрессином
    • 1. 4. Кальций-зависимые пути регуляции водной проницаемости плазматической мембраны эпителия собирательных трубок вазопрессином
    • 1. 5. Модуляторы регуляции водной проницаемости эпителия сбирательных трубок вазопрессином
    • 1. 6. Регуляция проницаемости базолатеральной мембраны
    • 1. 7. Становление механизма трансдукции сигнала АДГ в постнатальном онтогенезе
      • 1. 8. 3. аключение
  • Глава II. Материалы и методы
    • 2. 1. Экспериментальные животные
    • 2. 2. Реактивы
    • 2. 3. Измерение водной проницаемости эпителия собирательных трубок
      • 2. 3. 1. Растворы
      • 2. 3. 2. Обработка стекол полилизином
      • 2. 3. 3. Получение фрагментов собирательных трубок
      • 2. 3. 4. Измерение водной проницаемости общей поверхности клеток собирательных трубок
      • 2. 3. 5. Измерение водной проницаемости базолатеральной мембраны клеток собирательных трубок
      • 2. 3. 6. Исследование влияния dDAVP на водную проницаемость клеток эпителия собирательных трубок у крыс разного возраста
      • 2. 3. 7. Оценка влияния проникающего аналога цАМФ — дбцАМФ на водную проницаемость клеток эпителия собирательных трубок
      • 2. 3. 8. Исследование влияния внутриклеточного хелатора кальция ВАРТА на эффект dDAVP и дб-цАМФ на водную проницаемость клеток эпителия собирательных трубок
      • 2. 3. 9. Исследование влияния ингибитора протеинкиназы С на эффект dDAVP и дб-цАМФ на водную проницаемость клеток эпителия собирательных трубок
    • 2. 4. Вестерн-блот анализ
      • 2. 4. 1. Получение срезов почки и их инкубация с различными агентами
      • 2. 4. 2. Полученение мембранной и цитозольной фракции наружного мозгового вещества почки
      • 2. 4. 3. Измерение концентрации белка
      • 2. 4. 5. Электрофоретическое разделение белков, перенос белко на
  • PVDF мембрану
    • 2. 4. 6. Проведение Вестерн-блот анализа
    • 2. 5. Статистика
  • Глава III. Результаты исследований
    • 3. 1. Регуляция водной проницаемости клеток открытого конца собирательных трубок почки крысы и экспрессии AQP2, AQP3 десмопрессином в постнатальном онтогенезе
    • 3. 2. Оценка экспрессии различных изоформ РКС в наружном мозговом веществе почки крыс разного возраста
    • 3. 3. Влияние внутриклеточного хелатора Са2+ на десмопрессин-зависимое повышение водной проницаемости собирательных трубок почки крысы и содержание РКСа и водных каналов 2 и 3 типа
    • 3. 4. Подавление ингибитором РКС Ro-31−8220 эффекта десмопрессина на водную проницаемость базолатеральной мембраны клеток собирательных трубок почки крысы
    • 3. 5. Влияние ингибитора РКС Ro-31−8220 и внутриклеточного хелатора кальция ВАРТА на эффект цАМФ-дбцАМФ на водную проницаемость клеток эпителия собирательной трубки почки крысы
  • Глава IV. Обсуждение
  • Выводы

Роль протеинкиназы С и кальция в регуляции водной проницаемости клеток эпителия собирательных трубок почки крысы вазопрессином в постнатальном онтогенезе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Акутальность проблемы.

У млекопитающих главным эффекторным органом системы поддержания водного гомеостаза является почка. Экскреция осмотически свободной воды определяется ее реабсорбцией в собирательных трубках под действием вазопрессина. Согласно современным представлениям, основной механизм увеличения транспорта воды через главные клетки собирательных трубок почки под действием вазопрессина состоит в обратимом встраивании аквапорина 2 (AQP2) в апикальную мембрану. На молекулярном уровне происходит связывание гормона со специфическими V2 рецепторами, расположенными на базолатеральной мембране клеток собирательных трубок. Образование гормон-рецепторного комплекса приводит к активации аденилатциклазы, происходит наработка цАМФ что, в свою очередь, приводит к запуску каскада внутриклеточных процессов, одним из конечных результатов которых является встраивание AQP2 в апикальную мембрану (Agre, 1993; Nielsen et.al., 1995; Shaw, Marples, 2002; Hoffert et.al., 2005).

Кроме того, по-видимому, существуют пути регуляции проницаемости клеток собирательных трубок почки, в которых непосредственно не участвует цАМФ. Было установлено, что вазопрессин, наряду с повышением количества цАМФ, вызывает кратковременное повышение концентрации внутриклеточного кальция, которое показано в клетках собирательных трубок внутреннего мозгового вещества (Соленов и др., 1991; Ecelbarger et.al., 1996; Chou et.al., 1998). При этом не наблюдается повышения концентрации кальция при действии дб-цАМФ, 8-бромо-цАМФ и форсколина, активирующих цАМФ зависимый путь трансдукции сигнала вазопрессина (Nickols et al., 2004). Увеличение концентрации кальция, очевидно, имеет важное значение для реализации эффекта вазопрессина в собирательных трубках, поскольку обработка суспензии собирательных трубок хелатором кальция-ВАРТА AM приводит к подавлению реакции на гормон (Chou et al., 2000; Yip, 2002).

PKC является одним из наиболее вероятных участников цАМФ независимого пути регуляции водной проницаемости собирательных трубок вазопрессином и, вероятно, может принимать участие в механизмах созревания чувствительности к гормону в ходе постнатального онтогенеза. Так, было показано, что хроническая обработка ингибитором РКС приводит к нарушению нефрогенеза (Saxena et al., 1994; Serlachius et al., 1997).

Однако, несмотря на значительный прогресс в исследовании молекулярных основ действия вазопрессина, многие аспекты остаются неясными. Среди них — процессы становления гормональной компетентности почки в ходе постнатального развития.

В ранний постнатальный период почка незрелорождающих млекопитающих нечувствительна к действию антидиуретического гормона (вазопрессина). У крыс гормональная компетентность к действию вазопрессина появляется у 20−22 дневных животных, что совпадает с концом периода виннинга и переходом от молочного вскармливания к самостоятельному питанию. В этот период завершается формирование всего комплекса регуляторных систем водно-солевого гомеостаза, обеспечивающих работу почки, исходя из потребностей организма (Aperia, Herin, 1975; Dlouha, 1976; Соленов, Иванова, 1997). Однако причины отсутствия реакции на вазопрессин в настоящее время не ясны. Исследования формирования чувствительности почки к вазопрессину относительно немногочисленны и носят фрагментарный характер. В то же время, понимание процесса становления гормональной компетентности почки необходимо для прояснения путей поддержания водно-солевого гомеостаза в ходе постнатального развития.

Целью настоящей работы являлось исследование роли РКС и внутриклеточного кальция в регуляции вазопрессином водной проницаемости эпителия собирательных трубок почки крысы в постнатальном онтогенезе.

В соответствии с поставленной целью были сформулированы следующие задачи:

1. Получить данные о влиянии водной депривации и десмопрессина, агониста V2 рецепторов вазопрессина, на водную проницаемость клеток эпителия собирательных трубок почки крысы и на содержание водных каналов 2 и 3 типов в мембранной фракции наружного мозгового вещества у взрослых животных и в постнатальном онтогенезе.

2. Оценить изменение содержания и перераспределение белка из цитозольной фракции в плазматическую мембрану различных изоформ протеинкиназы С в ходе постнатального развития.

3. Исследовать участие протеинкиназы С в регуляции вазопрессином водной проницаемости общей поверхности клеток собирательных трубок мозгового вещества почки взрослых мышей и в ходе постнатального онтогенеза.

4. Исследовать роль внутриклеточного кальция в регуляции вазопрессином водной проницаемости клеток собирательных трубок мозгового вещества почки крысы.

Научная новизна.

С использованием разработанного в лаборатории метода была охарактеризована водная проницаемость собирательных трубок почки крысы. Показано, что водная проницаемость плазматической мембраны клеток собирательных трубок повышается в ходе постнатального развития, и одновременно нарастает содержание водных каналов 2 и 3 типов в плазматической мембране.

Впервые показано подавление эффекта десмопрессина на водную проницаемость ингибитором протеинкиназы С и выяснено, что протеинкиназа С участвует в трансдукции сигнала вазопрессина на этапе, предшествующем образованию цАМФ.

Обнаружено, что связывание внутриклеточного кальция с помощью хелатора ВАРТА приводит к подавлению стимулируемой десмопрессином водной проницаемости общей поверхности и базолатеральной мембраны клеток собирательных трубок почки крысы.

Установлено, что созревание механизмов трансдукции сигнала вазопрессина, в том числе и кальций-зависимых путей, происходит к 20−24 дню постнатального развития.

Научно-практическая значимость.

Полученные данные дополняют и расширяют существующующие представления о механизмах действия вазопрессина на эпителий собирательных трубок почки млекопитающих. Кроме того, результаты данного исследования могут иметь и прикладное значение, поскольку дефект любого из звеньев на пути передачи гормонального сигнала вазопрессина приводит к тяжелейшим нарушениям водно-солевого гомеостаза, особенно в детском возрасте. Глубокое и всестороннее исследование механизмов регуляции водного и ионного транспорта в клетках эпителия почки позволит применить полученные данные в разработке методов компенсации нарушений водного баланса у человека.

Апробация материалов.

Материалы диссертации доложены на конференции, посвященной 80-летию со дня рождения М. Г. Колпакова «Эндокринная регуляция физиологических функций в норме и патологии» (Новосибирск, 2002), на XIX съезде физиологического общества им. И. П. Павлова (Екатеринбург, 2004), на V Сибирском физиологическом съезде (Томск, 2005), XX съезде физиологического общества им. Павлова (Москва, 2007).

Основное содержание диссертации изложено в 4 статьях и 9 тезисах докладов.

Выводы.

1. В ходе постнатального онтогенеза происходит повышение водной проницаемости эпителия собирательных трубок, которое, вероятно, опосредовано увеличением экспрессии водных каналов 2 и 3 типов. Созревание механизма трансдукции сигнала вазопрессина к 20 дню постнатального онтогенеза обеспечивает повышение содержания этих водных каналов в мембране клеток, что лежит в основе появления реакции на вазопрессин.

2. Экспрессия альфа и дельта изоформ РКС изменяется в ходе постнатального онтогенеза. Содержание кальций зависимой альфа изоформы РКС в мембранной фракции максимально у 20−24 дневных животных, в период становления реакции на десмопрессин. При этом общее количество белка РКСа в наружном мозговом веществе почки крысы и соотношение фермента в мембранной и цитозольной фракциях не изменяется при дегидратации животных и инкубации срезов почки с десмопрессином.

3. Связывание внутриклеточных ионов Са подавляет вазопрессин-зависимое повышение водной проницаемости клеток собирательных трубок почки крыс и приводит к ингибированию повышения содержания белка AQP2 в мембранной фракции наружного мозгового вещества почки, вызванного десмопрессином. Реакцию AQP3 на десмопрессин, выражающуюся в увеличении содержания данного белка в плазматичеких мембранах, хелатирование внутриклеточного кальция не изменяет.

4. Селективный ингибитор протеинкиназы С Ro-31−8220 вызывает перераспределение РКСа из мембранной франкции в цитозоль, при этом не влияет на величину нестимулированной водной проницаемости, но подавляет эффект десмопрессина на водную проницаемость общей поверхности клеток открытого конца собирательных трубок почки крысы у взрослых животных и в конце вининга.

5. Проникающий аналог цАМФ (дбцАМФ) так же, как и десмопрессин, оказывает стимулирующее действие на величину водной проницаемости общей поверхности клеток собирательных трубок, при этом ингибирование протеинкиназы С не оказывает влияния на эффект дбцАМФ на водную проницаемость. Предполагается, что протеинкиназа С участвует в трансдукции сигнала вазопрессина на этапе, предшествующем образованию цАМФ.

6. Внутриклеточный хелатор кальция ВАРТА приводит к ингибированию повышения коэффициента водной проницаемости, вызванного проникающим аналогом цАМФ. Повышение внутриклеточного кальция, вероятно, необходимо на различных этапах передачи сигнала в клетках эпителия собирательных трубок почки крысы.

7. Таким образом, в процессе постнатального становления реакции на вазопрессин в эпителии собирательных трубок почки крыс одновременно с развитием цАМФ-зависимого пути трансдукции сигнала гормона происходит формирование системы кальций-зависимой регуляции, которая завершается к 20−24 дню жизни.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М.Н., Соленов Е. И., Зеленин С. М., Иванова J1.H. Функциональная характеристика Gs-белка в развивающейся почке млекопитающих // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1994. Т. 80, № 7. С. 81−87.
  2. Иванова J1.H., Горюнова Т. Е., Климова В. П. Активность гиалуронидазы в ткани почках белой крысы вызванная дегидратацией и действием экзогенного антидиуретического гормона.//Доклады Академии наук СССР. 1975. Т.224. С: 1209−1211.
  3. Иванова J1.H., Зеленина М. Н., Логвиненко Н. Г., Свиташева Н. Г., Соленов Е. И. Возрастные изменения молекулярных механизмов гормональной регуляции функции почек // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1990. Т. 26, № 4. С. 482−489.
  4. Н.П., Шахматова Е.И, Наточин Ю. В. Изучение функциональной роли V!- и V2- рецепторов апикальной и базолатеральной мембран клеток эпителия мочевого пузыря лягушки. //Физиологический журнал имени И. М. Сеченова. 2000. Т. 86. № 1 С. 76−85.
  5. Е.И., Батурина Г. С., Иванова JI.H. Влияние вазопрессина на водную проницаемость клеток эпителия собирательных трубок почки в постнатальном онтогенезе крыс // Российский физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 2001. Т. 87, № 7. С. 965−972.
  6. Е.И., Иванова J1.H. Изучение цитоплазматических рецепторов цАМФ в почках крыс различного возраста с помощью гель-фильтрации // Бюлл. Эксперимент. Биол. и Мед. 1985. Т. XCIX, № 6. С. 683−685.
  7. Е.И., Иванова JI.H. Онтогенетическое изменение рецептора вазопрессина в почке млекопитающих // Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 1997. Т. 83, № 7. С. 120−129.
  8. Е.И., Иванова JI.H. Применение морфометрического подхода для изучения эффекта АДГ на изолированной собирательной трубке почки крысы // Российский физиологический журнал имени И. М. Сеченова. 1999. Т. 85, № 2. С. 290−297.
  9. Е.И., Логвиненко Н. С., Свиташева Н. Г., Иванова JI.H. Влияние альдостерона и вазопрессина на концентрацию внутриклеточного Са2+ в кортикальных отделах собирательных трубок почек крыс.//Биологические мембраны. 1991. Т.8, № 8. С. 882−885
  10. Е.И., Пруцкова Н. П., Наточин Ю. В. Изучение роли люминальных рецепторов и простогландина Е2 в модуляции гидроосмотрического эффекта вазотоцина в мочевом пузыре лягушки.//Доклады академии наук. 1999.Т.368. № 1 С.132−134.
  11. Agre P. Aquaporin water channels in kidney // J. Am. Soc. Nephrol. -2000. Vol. 11. P. 764−777.
  12. Agre P., Sasaki S., Chrispeels M. J. Aquaporins: a family of water channel proteins //Am. J. Physiol. 1993. Vol. 256. P. F461-F472.
  13. Almazan G., Lefebvre D.L., Zingg H.H. Ontogeny of hypothalamic vasopressin, oxytocin and somatostatin gene expression// Brain Res. Dev. Brain Res. 1989. — Vol. 45(1). — P: 69−75.
  14. Alper S.L., Natale J., Gluck S., Lodish H.F., Brown D. Subtypes of intercalated cells in rat kidney collecting duct defined by antibodies against erythroid band 3 and renal vacuolar Hl-ATPase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. Vol. 86. P. 5429−5433.
  15. Ammar A, Roseau S and Butlen D. Postnatal ontogenesis of vasopressin receptors in the rat collecting duct // Mol. Cell. Endocrinol. -1992. Vol. 86.-P: 193−203
  16. Ankorina-Stark I, Haxelmans S, Schlatter E. Functional evidence for the regulation of cytosolic Ca2+ activity via VlA-receptors and beta-adrenoceptors in rat CCD. Cell Calcium. 1997 Vol. 21(2) P:163−171.
  17. Aperia A., Herin P. Development of glomerular perfusion rate and nephron filtration rate in rats 17−60 days old // Am. J. Physiol. 1975. Vol. 228(5). P. 1319−1325.
  18. Baertschi A.J., Friedli M. A novel type of vasopressin receptor on anterior pituitary corticotropins // Endocrinology. 1985. Vol. 116. P. 499−502.
  19. Barberis C., Audiger S., Durroux Т., Elands J., Schmidt A., Jard S. Pharmacology of oxytocin and vasopressin receptors in the central and peripheral nervous system// Ann. NY Acad. Sci. 1992. Vol. 652. P: 39−45
  20. Baum M. A, Ruddy M.K., Hosselet C.A., Harris H.W. The perinatal expression of aquaporin-2 and aquaporin-3 in developing kidney// Pediatr. Res. 1998. — Vol. 43(6). — P: 783−790.
  21. Bazzi MD, Nelsestuen GL. Constitutive activity of membrane-inserted protein kinase C. Biochem Biophys Res Commun. 1988 Vol.152(1) P.336−343.
  22. Beazely M.A., Alan J.K., Watts V.J. Protein kinase С and epidermal growth factor stimulation of Rafl potentiates adenylyl cyclase type 6 activation in intact cells // Mol. Pharmacol.2005. Vol. 67(1). P. 250−259.
  23. Birnbaumer M., Seibold A., Gilbert S., Ishido M., Barberis C., Antaramian A., Brabet P., Rosenthal W. Molecular cloning of the receptor for human antidiuretic hormone //Nature. 1992. Vol. 357. P. 333−335.
  24. Bloch 0, Papadopoulos MC, Manley GT, Verkman AS. Aquaporin-4 gene deletion in mice increases focal edema associated with staphylococcal brain abscess. J Neurochem. 2005 Vol. 95(1) P:254−62.
  25. Bonilla-Felix M., Jiang W. Aquaporin-2 in the immature rat: expression, regulation, and trafficking // J. Am. Soc. Nephrol. 1997. Vol. 8(10). P. 1502−1509.
  26. Bonilla-Felix M., Jiang W. Expression and localization of prostaglandin EP3 receptor mRNA in the immature rabbit kidney // Am. J. Physiol. -1996. Vol. 271(1 Pt. 2). P. 30−36.
  27. Breyer M.D., Ando Y. Hormonal signalling and regulation of salt and water transport in the collecting duct // Annu. Rev. Physiol. -1994. Vol. 56. P. 711−739.
  28. Brown D., Hirsch S., Gluck S. An Hl-ATPase in opposite plasma membrane domains in kidney epithelial cell subpopulations // Nature. 1988. Vol. 331. P. 622−624.
  29. Brown D., T. Katsura, M. Kawashima, A.S. Verkman, I. Sabolic. Cellular distribution of the aquaporins: a family of water channels proteins// Histochem. Cell Biol. 1995. Vol. 104. P: 1 -9.
  30. Burbach J.P., de Hoop M.J., Schmale H., Richter D., de Kloet E.R., Ten Haaf J.A., de Wied D. Differential responses to osmotic stress of vasopressin-neurophysin mRNA in hypothalamic nuclei// Neuroendocrinology. 1984. Vol.39. P: 582−584.
  31. Champigneulle A., Siga E., Vassent G., Imbert-Teboul M. V2-like vasopressin receptor mobilizes intracellular Ca in rat medullary collecting tubules 11 Am. J. Physiol. 1993. Vol. 265. P. F35-F45
  32. Chen C.C. Effects of Ca2+ on the activation of conventional and new PKC isozymes and on TPA and endothelin-1 induced translocations of these isozymes in intact cells // FEBS Lett. 1994. Vol. 348(1). P. 21−26.
  33. Chen P.Y., Pearce D., Verkman A.S. Membrane water and solute permeability determined quantitatively by self-quenching of an entrapped fluorophore//Biochemistry. 1988. Vol. 27(15). P. 5713−5718.
  34. Chou C.L., Rapko S.I., and Knepper M.A. Phosphoinositide signaling in rat inner medullary collecting duct. // Am. J. Physiol. 1998. Vol. 274. P. F564-F572.
  35. Chou CL, Knepper MA, Hoek AN, Brown D, Yang В, Ma T, Verkman AS Reduced water permeability and altered ultrastructure in thin descending limb of Henle in aquaporin-lnull mice// J Clin Invest. 1999. Vol 103. P: 491−496.
  36. Chrisrensen B.M., Zelenina M., Aperia A., Nielsen S. Localization and regulation of PKA-phosphorylated AQP2 in response to V (2)-receptor agonist/antagonist treatment // Am. J. Physiol.2000. Vol. 278. P. F29-F42.
  37. Deen P.M.T., Verdijk M.A., Knoers N.V.A.M., Wieringa В., Monnens L.A.H., van Os C.H., van Oost B.A. Requirement of human renal water channel aquaporin-2 for vasopressin-dependent concentration of urine //Science. 1994. Vol 264. P: 92−95.
  38. Defer N., Best-Belpomme M., and Hanoune J. Tissue specificity and physiological relevance of various isoforms of adenylyl cyclase // Am. J. Physiol. 2000. Vol. 279. P. F400-F416.
  39. Dennis B. The ins and outs of aquaporin-2 trafficking//Am. J. Physiol. Renal Physiol. 2003. Vol.284. P: F893-F901.
  40. Dibas A, Mia AJ, Yorio T. Is protein kinase С alpha (PKC alpha) involved in vasopressin-induced effects on LLC-PK1 pig kidney cells? Biochem Mol Biol Int. 1996 Vol.39(3).P.581−8.
  41. Dlouha H. The effect of vasopressin on renal function in young rats a clearance and micropuncture study // Physiol. Bohemoslov. 1976. Vol. 25(6). P. 535−542.
  42. Ecelbarger C. A., Chou C.L., Lolait S. J., Knepper M. A., DiGiovanni S. R. Evidence for dual signaling pathways for V2 vasopressin receptor in rat inner medullary collecting duct // Am. J. Physiol. 1996. Vol. 270. P. F623-F633.
  43. Ecelbarger C.A., Terris J., Frindt G., Echevarria M., Marples D., Nielsen S., Knepper M.A. Aquaporin-3 water channel localization and regulation in rat kidney // Am. J. Physiol. 1995. Vol 269. P. F663-F672.
  44. Ecelbarger CA, Nielsen S, Olson BR, Murase T, Baker EA, Knepper MA, and. Verbalis JG. Role of Renal Aquaporins in Escape from Vasopressin-induced Antidiuresis in Rat //J. Clin. Invest. -1997. Vol. 99.-P:1852−1863.
  45. Echard A., Jollivet F., Martinez O., Lacapere J.J., Rousselet A., Janoueix-Lerosey I., Goud B. Interaction of a Golgi-associated kinesin-like protein with Rab6 // Science. 1998. Vol. 279(5350). P. 580−585.
  46. Elinder G. Renal response to isotonic volume expansion in the developing rat // Acta. Physiol. Scand. 1989. Vol. 110. P. 24−30.
  47. Enslen H, Sun P, Brickey D, Soderling SH, Klamo E, Soderling TR. Characterization of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase IV. Role in transcriptional regulation. J Biol Chem. 1994 Vol. 269(22) P. l5520−15 527.
  48. Farinas J., Simanek V., Verkman A.S. Cell volume measured by total internal reflection microfluorimetry: application to water and solute transport in cells transfected with water channel homologs // Biophys. J. 1995. Vol. 68(4). P. 1613−1620.
  49. Fitgerald PG, Bok D, Horwitz J. Immunocytochemical localization of the main intrinsic polypeptide (MIP) in ultrathin frozen sections of rat lens.// J Cell Biol. 1983. 97(5 Pt l):1491−9.
  50. Fitzgerald P.G., Bok D., Horwitz J. Immunocytochemical localization of the main intrinsic polypeptide (MIP) in ultrathin frozen sections of rat lens// J. Cell. Biol. 1983.-Vol. 97(5 Pt 1). -P: 1491−1499.
  51. Flamion В., Spring K. and Abramow M. Adaptation of inner medullary collecting duct to degidration involves a paracellular pathway // Am. J. Physiol. 1995. Vol. 268. P. F53-F63.
  52. Frigeri A., Gropper M.A., Turck C.W. and Verkman A.S. Immunolocalization of the mercurial-insensitive water channel and glycerol intrinsic protein in epithelial cell plasma membranes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92. P. 4328−4331.
  53. Fujita N, Ishikawa SE, Sasaki S, Fujisawa G, Fushimi K, Marumo F, Saito T. Role of water channel AQP-CD in water retention in SIADH and cirrhotic rats. Am J Physiol. 1995. Vol. 269(6 Pt 2) P: F926−31.
  54. Fushimi K, Sasaki S, and Marumo F. Phosphorylation of Serine 256 Is Required for cAMP-dependent Regulatory Exocytosis of the Aquaporin-2 Water Channel //J. Biol. Chem. 1997. Vol.272. P: 14 800−14 804.
  55. Fushimi K., Uchida S., Hara Y., Hirata Y., Marumo F., Sasaki S. Cloning and expression of apical membrane water channel of rat kidney collecting tubule//Nature. 1993. Vol. 361. P. 549−552.
  56. Garvin J.L., Herrera M. Physiological actions of renal collecting duct endothelin//Am. J. Physiol.2005. Vol. 288(5). P. F910-F911.
  57. Ghosh PM, Bedolla R, Thomas С A, Kreisberg JI. Role of protein kinase С in arginine vasopressin-stimulated ERK and p70S6 kinase phosphorylation J Cell Biochem. 2004 Vol. 91(6) P. l 109−1129.
  58. Gimol G., Fahrenholz F. The oxytocin receptor system: structure, function, and regulation // Physiol. Reviews.2001. Vol. 81. P. 629- 668.
  59. Goncharevskaya O.A., Dlouha H. The development of various generations of nephrons during postnatal ontogenesis in the rat // Anat. Rec. 1975. Vol. 182(3). P. 367−375.
  60. Gonzalez CB, Figueroa CD, Reyes CE, Caorsi CE, Troncoso S, Menzel D. Immunolocalization of VI vasopressin receptors in the rat kidney using anti-receptor antibodies. // Kidney Int. 1997. Vol. 52(5) P: 1206−15.
  61. Hamann S., Zeuthen Т., La Cour M., Nagelhus E.A., Ottersen O.P., Agre P., Nielsen S. Aquaporins in complex tissues: distribution of aquaporins 1−5 in human and rat eye // Am. J. Physiol. 1998. Vol. 274(5 Pt 1). P. С1332-C1345.
  62. Hamm-Alvarez S. and Sheetz M. Microtubule-Dependent Vesicle Transport: Modulation of Channel and Transporter Activity in Liver and Kidney // Physilogical Reviews. 1998. Vol. 78. P. 1109−1129.
  63. Hancox NM., Komender J. Quantitative and qualitative in the «dark» cells of the renal collective tubules in rats deprived of water. // Q J Exp Physiol Cogn Med Sci.-1963.-Vol. 48. -P: 346−354.
  64. Нага M., Ma Т., Verkman A.S. Selectively reduced glycerol in skin of aquaporin-3-deficient mice may account for impaired skin hydration, elasticity, and barrier recovery // J. Biol. Chem.2002. Vol. 277(48). P. 46 616−46 621.
  65. Haslam R.J., Rosson G.M. Effect of vasopressin on human blood platelets// I. Physiol. 1971. Vol. 219. P: 36P-38P.
  66. He’lieVToussaint C., Lotfi Aarab, Jean-Marie Gasc, Verbavatz J.M., and Chabarde’s D. Cellular localization of type 5 and 6 ACs in collecting duct and regulation of cAMP synthesis // Am. J. Physiol. 2000. Vol. 279. P. F185-F194.
  67. Hebert R.L., Jacobson H.R., Breyer M.D. PGE2 inhibits AVP-induced water flow in cortical collecting ducts by protein kinase С activation // Am. J. Physiol. 1990. Vol. 259(2 Pt 2). P. 318−325.
  68. Herman J.P., Schafer M.K., Watson S.J., Sherman T.G. In situ hybridization analysis of arginine vasopressin gene transcription using intron-specific probes//Mol. Endocrinol. 1991.Vol. 5. P: 1447−1456.
  69. Hirasawa A., Shibata K., Kotsa K., Tsujimoto G. Cloning, functional expression and tissue distribution of human cDNA for the vascular-type vasopressin receptor// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. Vol. 203. P: 72−79.
  70. Hoffert J.D., Chou C.L., Fenton R.A., Knepper M.A. Calmodulin is required for vasopressin-stimulated increase in cyclic AMP production in inner medullary collecting duct // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280(14). P. 13 624−13 630.
  71. Hozawa S., Holtzman E.J., Ausiello D.A. cAMP motifs regulating transcription in the aquaporin 2 gene// Am. J. Physiol. 1996. Vol. 270 (6 Pt 1). P: C1695—1702.
  72. Imai M., Kokko J.P. Sodium chloride, urea, and water transport in the thin ascending limb of Henle. Generation of osmotic gradients by passive diffusion of solutes// J. Clin. Invest. 1974. Vol. 53(2). P: 393−402.
  73. Imbert-Teboul M., Chabardes D., Clique A., Montegut M., Morel F. Ontogenesis of hormone-dependent adenylate cyclase in isolated rat nephron segments // Am. J. Physiol. 1984. Vol. 247(2 Pt 2). P. 316−325.
  74. Ishibashi K., Yamauchi K., Kageyama Y., Saito-Ohara F., Ikeuchi Т., Marumo F., Sasaki S. Molecular characterization of human aquaporin-7 gene and its chromosomal mapping // Biochim. Biophys. Acta. 1998. Vol. 1399. P. 62−66.
  75. Ivanova L.N., Melidi N.N. Effects of vasopressin on hyaluronate hydrolase activities and water permeability in the frog urinary bladder// Pflugers Arch. 2001. Vol. 443. P:72 77.
  76. Jacobowitz O., Chen J., Premont R.T., Iyengar R. Stimulation of specific types of Gs-stimulated adenylyl cyclases by phorbol ester treatment. // J Biol Chem. 1993. Vol. 268(6). P. 3829−3832.
  77. Jard S. Mechanisms of action of vasopressin and vasopressin antagonists // Kidney International. 1988. Vol. 34. P. S38-S42.
  78. Jard S., Barberis C., Audigier S., Tribollet E. Neurohypophyseal hormone receptor systems in brain and periphery // Prog. Brain Res. 1987. Vol. 72. P. 173−187.
  79. Kamsteeg EJ., Heijnen I., Van Os Ch., Deen PMT. Shuttling ofaquaporin-2 tetramers to the plasma membrane requires phosphor-ylation of three out of four aquaporin-2 monomers (Abstract)// J Am Soc Nephrol. 1999. Vol.10. P: 17A.
  80. Kato M., Sasaki Т., Ohya Т., Nakanishi H., Nishioka H., Imamura M., Takai Y. Physical and functional interaction of rabphilin-3 A with alpha-actinin // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271(50). P. 31 775−31 778.
  81. Kim J., Kim Y.H., Cha J.H., Tisher C.C., Madsen K.M. Intercalated cell subtypes in connecting tubule and cortical collecting duct of rat and mouse// J. Am. Soc. Nephrol.- 1999.-Vol. 10(1).-P: 1−12.
  82. King L.S., Nielsen S., Agre P. Aquaporins in complex tissues. I. Developmental patterns in respiratory and glandular tissues of rat // Am. J. Physiol. 1997. Vol. 273(5 Pt 1). P. C1541-C1548.
  83. Kirschenbaum M.A., Lowe A.G., Trizna W., Fine L.G. Regulation of vasopressin action by prostaglandin synthesis in the rabbit cortical collecting tubule//J. Clin. Invest. 1982. Vol. 70. P. 1193−1204.
  84. Kishore B.K., Chou C.L., Knepper M.A. Extracellular nucleotide receptor inhibits AVP-stimulated water permeability in inner medullary collecting duct // Am. J. Physiol. 1995. Vol. 269(6 Pt 2). P: 863−869.
  85. Kovbasnjuk O., Leader J.P., Weinstein A.M., Spring K.R. Water does not flow across the tight junctions of MDCK cell epithelium // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95(11). P. 6526−6530.
  86. Koyama Y., Yamamoto Т., Tani Т., Nihei K., Kondo D., Funaki H., Yaoita E., Kawasaki K., Sato N., Hatakeyama K., Kihara I. Expression and localization of aquaporins in rat gastrointestinal tract // Am. J. Physiol. 1999. Vol. 276(3 Pt 1). P. C621-C627.
  87. Kriz W., Bankir L. A standard nomenclature for structures of the kidney. Published simultaneously in several journals // Am. J. Physiol. 1988. Vol. 254. P. F1-F7- Kidney. Int. 1988. Vol. 33. P. 1−7- Pflugers Arch. 1988. Vol. 411. P. 113−120.
  88. Kuwahara M, Asai T, Terada Y, Sasaki S. The C-terminal tail of aquaporin-2 determines apical trafficking.// Kidney Int. 2005 Vol. 68(5) P. 1999−2009.
  89. M. В., Jo I., Zeidel M.L., Somers M., Harris H.W. Phosphorylation of aquaporin-2 does not alter the membrane water permeability of rat papillary water channel-containing vesicles // J. Biol. Chem. 1996. Vol 271. P. 5552— 5557.
  90. Laurent F.M., Hindelang C., Klein M., Stoeckel M.E., Felix J.M. Expression of the oxytocin and vasopressin genes in the rat hypothalamus during development: an in situ hybridization study// Brain Res. Dev. Brain. Res. -1989.-Vol. 46(1).-P:145−154.
  91. Lightman S.L., Young W.S. III. Vasopressin, oxytocin, dynorphin, enkephalin and corticotrophin-releasing factor mRNA stimulation in the rat// J.Physiol. 1987. Vol.394. P: 23−39.
  92. Liu Y. Ruoho A.E., Rao V.D., Hurley J.H. Catalytic mechanism of adenylyl cyclases: modelyng and mutational analysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. Vol. 94. P. 13 414−13 419.
  93. Lolait S.J., O’Caroll A., Morel A., McBride O.W., Konig M., Brownstein M.J. Cloning and characterization of a vasopressin V2 receptor and possible link to nephrogenic diabetes insipidus //Nature. 1992. Vol. 357. P. 336−339.
  94. Lolait S.J., O’Carroll A.M., Mahan L.C., Felder C.C., Button D.C., Young W.S. 3rd, Mezey E., Brownstein M.J. Extrapituitary expression of the rat Vlb vasopressin receptor gene II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92(15). P. 6783−6787.
  95. Ma Т., Frigeri A., Skach W. Cloning of a novel rat kidney cDNA homologous to CHIP28 and WCH-CD water channels // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. Vol. 197. P. 654−659.
  96. Ma Т., Song Y., Gillespie A., Carlson E. J., Epstein C. J., Verkman A. S. Defective secretion of saliva in transgenic mice lacking aquaporin-5 water channels// J. Biol. Chem. 1999. — Vol 274. — P: 20 071−20 071.
  97. Maeda Y., Han J.S., Gibson C.C., Knepper M.A. Vasopressin and oxytocin receptors coupled to Ca mobilization in rat inner medullary collecting duct // Am. J. Physiol. 1993. Vol.265. P. F15-F25.
  98. Majzoub J.A., Rich A., van Bocm J., Habener J.F. Vasopressin and oxytocin mRNA regulation in the rat assessed by hybridization with synthetic oligonucleotides // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. P. 14 061— 14 064.
  99. Mandon В., Chou C., Nielsen S., Knepper M. Syntaxin-4 Is Localized to the Apical Plasma Membrane of Rat Renal Collecting Duct Cells: Possible Role in Aquaporin-2 Trafficking // J. Clin. Invest. -1996. Vol.98.-P.906−913.
  100. Marie K., Oksche A., Rosenthal W. Aquaporin-2 expression in primary cultured rat inner medullary collecting duct cells // Am. J. Physiol. 1998. Vol. 275(5 Pt 2). P. F796-F801.
  101. Marples D., Christensen S., Christensen E. I., Ottosen P. D., Nielsen S. Lithium-induced downregulation of aquaporin-2 water channel expression in rat kidney medulla//J.Clin. Invest. 1995. Vol.95. P: 1838−1845.
  102. Marples D., Frokiaer J., Nielsen S. Long-term regulation of aquaporins in the kidney//Am. J. Physiol. 1999. Vol. 276. P. F331-F339.
  103. Martial S., Ripoche P. An ultrarapid filtration method adapted to the measurements of water and solute permeability of synthetic and biological vesicles// Anal. Biochem. 1991. — Vol. 197(2). — P: 296−304.
  104. Matsumura Y., Uchida S., Rai Т., Sasaki S., Marumo F. Transcriptional regulation of aquaporin-2 water channel gene by cAMP // J. Am. Soc. Nephrol. 1997. Vol. 8(6). P. 861−867.
  105. Meinild A-CH, Klaerke D.A., Zeuthen T. Bidirectional Water Fluxes and Specificity for Small Hydrophilic Molecules in Aquaporins 0−5// J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273 (49). — P: 32 446−32 451
  106. Melendez E., Reyes J.L., Escalante B.A., and Melendez M.A. Development of the receptors to prostaglandin E2 in the rat kidney and neonatal renal functions // Dev. Pharmacol. Ther. 1990. Vol. 14. P. 125−134.
  107. Michell R.H., Kirk C.J., Billah M.M. Hormonal stimulation of phosphatidylinositol breakdown, with particular reference to the hepatic effect of vasopressin// Biochem. Soc. Trans. 1979. Vol. 7. P: 861- 865.
  108. Mochly-Rosen D, Khaner H, Lopez J. Identification of intracellular receptor proteins for activated protein kinase С.// Proc Natl Acad Sci USA. 1991 Vol l-88(9)P.3997−4000.
  109. Moore G.J., Rosenior J.C. Biosynthesis of neurohypophysial hormones: historical and current events // Can. Biochem. Cell. Biol. 1983. Vol. 61. P. 594−601.
  110. Morel A., O’Caroll A., Brownstein M.J., Lolait S.J. Molecular cloning and expression of a rat Via arginine vasopressin receptor // Nature. 1992. Vol, 356. P. 523−526.
  111. Murillo-Carretero M.I., Ilundain A.A., Echevarria M. Regulation of Aquaporin mRNA Expression in Rat Kidney by Water Intake// J Am Soc Nephrol. 1999.-Vol 10.-P: 696−703.
  112. Nadler S.P., Zimpelmann J.A., Hebert R.L. Endothelin inhibits vasopressin-stimulated water permeability in rat terminal inner medullary collecting duct //J. Clin. Invest. 1992. Vol. 90(4). P. 1458−1466.
  113. Nash M.A., Edelman C.W. The developing kidney. Immature function or inappropriate standart? //Nephron. 1973. Vol. 11. P. 71−90.
  114. Nathanson M.N., Moyer M.S., Burgstahler A.D., O’Carro A.M., Brownstein M.J., Lolait S.J. Mechanisms of subcellular cytosolic Ca2+ signaling evoked by stimulation of the vasopressin Via receptor // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 23 282−23 289.
  115. Neely J.D., Christensen B.M., Nielsen S., and Agre P. Heterotetrameric composition of aquaporin-4 water channels // Biochemistry. 1999. Vol. 38. P.11 156−11 163.
  116. Nielsen S., DiGiovanni S.R., Christensen E.I., Knepper M.A., Harris H.W. Cellular and subcellular immunolocalization of vasopressin-regulated water channel in rat kidney II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. Vol. 90. P. 11 663−11 667.
  117. Nielsen S., Frokiaer J, Marples D., Arples, Kwon Т.Н., Agre P., Knepper M.A. Aquaporins in the Kidney: From Molecules to Medicine // Physiol Rev. 2002. Vol 82. P. 205−244.
  118. Nishimoto G., Zelenina M., Li D., Yasui M., Aperia A., Nielsen S, Nairn A.C. Arginine vasopressin stimulates phosphorylation of aquaporin-2 in rat renal tissue // Am. J. Physiol. 1999. Vol 276 (Renal Physiol.45). P. F254-F259.
  119. Ohshiro K., Yaoita E., Yoshida Y., Fujinaka H., Matsuki A., Kamiie J., Kovalenko P., Yamamoto T. Expression and immunolocalization of AQP6 in intercalated cells of the rat kidney collecting duct // Arch. Histol. Cytol. 2001. Vol. 64(3). P. 329−338.
  120. Orloff J., Handler J. The role of adenosine 3', 5'-phosphate in the action of antidiuretic hormone // Am. J. Med. 1967. Vol. 42. P. 757−768.
  121. Ostrom RS, Gregorian C, Drenan RM, Xiang Y, Regan JW, Insel PA. Receptor number and caveolar co-localization determine receptor coupling efficiency to adenylyl cyclase. J Biol Chem. 2001 Vol.276(45) P.42 063−42 069.
  122. Ozawa T. Ryanodine-sensitive Ca2+ release mechanism in non-excitable cells (review)//Int. J. Mol. Med. 2001. Vol. 7(1). P. 21−25.
  123. Phillips M.E., Taylor A. Effect of nocodazole on the water permeability response to vasopressin in rabbit collection tobules perfused in vitro.//J.Physiol. 1992. Vol.411. P. 529−544
  124. Pi M, Spurney RF, Tu Q, Hinson T, Quarles LD. Calcium-sensing receptor activation of rho involves filamin and rho-guanine nucleotide exchange factor.Endocrinology. 2002 Vol. l43(10) P.3830−3838.
  125. Preston G.M., Carroll T.P., Guggino W.B., Agre P. Appearance of water channels in Xenopus oocytes expressing red cell CHIP28 protein // Science. 1992. Vol 256. P. 385−387.
  126. Querfurth HW, Haughey NJ, Greenway SC, Yacono PW, Golan DE, Geiger JD. Expression of ryanodine receptors in human embryonic kidney (HEK293) cells // Biochem. J. 1998. Vol. 334(Pt 1). P. 79−86.
  127. Quigley R., Chakravarty S., and Baum M. Antidiuretic hormone resistance in the neonatal cortical collecting tubule is mediated in part by elevated phosphodiesterase activity // Am. J. Physiol. 2004. Vol. 286. P. 317−322
  128. Rai T, Sasaki S, Uchida S. Polarized trafficking of the aquaporin-3 water channel is mediated by an NH2-terminal sorting signal.// Am J Physiol Cell Physiol. 2006 Vol. 290(1) P 298−304
  129. Rai Т., Uchida S., Marumo F., Sasaki S. Cloning of rat and mouse aquaporin-2 gene promoters and identification of a negative cis-regulatory element // Am J Physiol. 1997. — Vol. 273. — P. F264−273.
  130. Rivers R.L., McAteer J.A., Clendenon J.L., Connors B.A., Evan A.P., Williams J. C Jr. Apical membrane permeability of MDCK cells // Am. J. Physiol. 1996. Vol. 271(1 Pt 1). P. C226-C234.
  131. Roychowdhury S, Panda D, Wilson L, Rasenick MM. G protein alpha subunits activate tubulin GTPase and modulate microtubule polymerization dynamics.// J.Bio. Chem.-1999-Vol.274(19) P: 13 485−14 490.
  132. Sands J.M., Flores F.X., Kato A., Baum M.A., Brown E.M., Ward D.T., Hebert S.C., Harris H.W. Vasopressin-elicited water and urea permeabilities are altered in IMCD in hypercalcemic rats // Am. J. Physiol. 1998. Vol. 274. P. F978-F985.
  133. Sasaki S., Fushimi K., Ishibashi K., Marumo F. Water channels in the kidney collecting duct // Kidney International. 1995. Vol. 48. P. 1069−1081.
  134. Sasaki S., Ishibashi K., Marumo F. AQUAPORIN-2 AND -3: Representatives of Two Subgroups of the Aquaporin Family Colocalized in the Kidney Collecting Duct S. //Annu. Rev. Physiol. 1998. Vol. 60. P: 199 220.
  135. Saxena R., Saksa B.A., Hawkins K. S., Ganz M. B. Protein kinase С (31 and PII are differentially expressed in the developing glomerulus // FASEB J. 1994. Vol. 8. P. 646−653.
  136. Schaefer M, Mischak H, Schnell S, Griese A, Iakubov R, Riepenhausen G, Schofl C. Mechanisms of arginine-vasopressin-induced Ca2+ oscillations in beta-cells (HIT-T15): a role for oscillating protein kinase C.Endocrinology. 2004 Vol.145(10) P.4635−4644
  137. Schafer J. A. Mechanisms coupling the absorption of solutes and water in the proximal nephron// Kidney International. 1984. Vol.25. P:708−716.
  138. Schillace R.V., Scott J.D. Organization of kinases, phosphatases, and receptor signaling complexes // J. Clin. Invest. 1999. Vol. 103(6). P. 761— 765.
  139. Schimmoller F., Simon I., Pfeffer S.R. Rab GTPases, directors of vesicle docking//J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273(35). P. 22 161−22 164.
  140. Schlondorff D., Zanger R., Satriano J.A., Folkert V.W., Eveloff J. Prostaglandin synthesis by isolated collecting tubules from adult and neonatal rabbits //Am. J. Physiol. 1985. Vol. 248. P. F134-F144.
  141. Schmale H., Richter D. Single base deletion in the vasopressin gene is the cause of diabetes insipidus in Brattleboro rats// Nature. 1984. Vol.308. P: 705−709.
  142. Schnermann J., Chou C.L., Ma Т., Traynor Т., Knepper M.A., Verkman A.S. Defective proximal tubular fluid reabsorption in transgenic aquaporin-1 null mice // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95. P. 9660−9664.
  143. Schuster V.L., Bonsib S.M., Jennings M.L. Two types of collecting duct mitochondria-rich (intercalated) cells: Lectin and band 3 cytochemistry // Am. J. Physiol. 1986. Vol. 251. P. C347-C355.
  144. Serlachius E., Svennilson J., Schalling M., Aperia A. Protein kinase С in the developing kidney: isoform expression and effects of ceramide and PKC inhibitors // Kidney Int. 1997. Vol. 52(4). P. 901−910.
  145. Shaw S., Marples D. A rat kidney tubule suspension for the study of vasopressin-induced shuttling of AQP2 water channels // Am. J. Physiol. 2002. Vol. 283(5). F1160-F1166.
  146. Sherman T.G., Civelli O., Douglass J., Herbert E., Watson S.J. Coordinate expression of hypothalamic pro-dynorphin and pro-vasopressin mRNAs with osmotic stimulation// Neuroendocrinology. 1986. Vol. 44. P: 222−228.
  147. Shinbo I., Fushimi K., Kasahara M., Yamauchi K., Sasaki S., Marumo F. Functional analysis of aquaporin-2 mutants associated with nephrogenic diabetes insipidus by yeast expression// Am. J. Physiol. 1999. — Vol 277 (Renal Physiol. 46) -P: F734-F741.
  148. Sinding C., Seif S.M., Robinson A.G. Levels of neurohypophyseal peptides in the rat during the first month of life. I. Basal levels in plasma, pituitary, and hypothalamus// Endocrinology. 1980. — Vol. 107(3). — P: 749−754.
  149. Skach W., Shi L. В., Calayag M. C., Frigeri A., Lingappa V. R., Verkman A. S. Topology and biogenesis of the CHIP28 water channel at the endoplasmic reticulum//J. Cell Biol. 1994.-Vol.125.-P: 803−816
  150. Smith В., Agre P. Eritrocyte Mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunits oligomer similar to channel proteins. // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 6407−6415.
  151. Snyder H., Noland TD., Breyer MD. cAMP -dependent protein kinase mediates hydrosmotic effect or vasopressin in collection duct// Am. J. Physiol. 1992 Vol. 263. P: C147- 153.
  152. Solenov E.I., Nesterov V.V., Baturina G.S., Khodus G.R., Ivanova L.N. Effect of dDAVP on basolateral cell surface water permeability in the outer medullary collecting duct // Eur. Biophys. J. 2003. Vol. 32(7). P. 614−619.
  153. Solenov E.I., Vetrivel L., Oshio K., Manley G.T., Verkman A.S. Optical measurement of swelling and water transport in spinal cord slices from aquaporin null mice // J. Neurosci. Methods. 2002. Vol. 113(1). P. 85−90.
  154. Solenov E.I., Watanabe H., Manley G.T., Verkman A.S. Sevenfold-reduced osmotic water permeability in primary astrocyte cultures from AQP4-deficient mice, measured by a fluorescence quenching method // Am. J. Physiol. 2004. Vol. 286(2). P. C426-C432.
  155. Star R.A., Nonoguchi H., Balaban R., Knepper M.A. Calcium and cyclic adenosine monophosphate as second messengers for vasopressin in the rat inner medullary collecting duct // J. Clin. Invest. 1988. Vol. 81(6). P. 18 791 888.
  156. Suko Y., Kawahara K., Fukuda Y., Masuda Y. Nuclear and cytosolic calcium signaling induced by extracellular ATP in rat kidney inner medullary collecting duct cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. Vol. 234(1). P. 224−229.
  157. Sundelin В., Bohman S.O. Postnatal development of the interstitial tissue of the rat kidney // Anat. Embiyol. 1990. Vol. 182(4). P. 307−317.
  158. Takeaki I., Terris J., Ecelbarger C. A., Chou Ch.-L., Nielsen S., Knepper M.A. Vasopressin regulates apical targeting of aquaporin-2 but not of UT1 urea transporter in renal collecting duct// Am. J.Physiol. 1999. — Vol.76. -P:-F566.
  159. Takeuchi К., Abe Т., Takahashi N., Abe K. Molecular cloning and intrarenal localization of rat prostaglandin E2 receptor EP3 subtype // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. Vol. 194(2). P. 885−891.
  160. Tamma G., Carmosino M., Svelto M., and Valenti G. Bradykinin Signaling Counteracts cAMP-Elicited Aquaporin 2 Translocation in Renal Cells // J. Am. Soc. Nephrol. 2005. Vol. 16: 2881−2889.
  161. Tamma G., Klussmann E., Procino G., Svelto M., Rosenthal W., Valenti G. cAMP-induced AQP2 translocation is associated with RhoA inhibition through RhoA phosphorylation and interaction with RhoGDI // J. Cell. Sci. 2003. Vol. 116. P. 1519−1525.
  162. Taniguchi S., Watanabe Т., Nakao A., Seki G., Uwatoko S., Kurokawa K. Detection and quantitation of EP3 prostaglandin E2 receptor mRNA along mouse nephron segments by RT-PCR // Am. J. Physiol. 1994. Vol. 266(5 Pt 1). P. 1453−1458.
  163. Taylor A., Mamelak M., Reaven E. Mafft R. Vasopressin: Possibke role of Role of microtubules and microfilaments in its action.// Science 1973 Vol.181 P:347—351.
  164. Teitelbaum I, Berl T. Increased cytosolic Ca2+ inhibits AVP-stimulated adenylyl cyclase activity in rat IMCT cells by activation of PKC. Am J Physiol. 1994 Vol. 266(3 Pt 2) P.486−490.
  165. Teitelbaum I. Protein kinase С inhibits arginine vasopressin-stimulated cAMP accumulation via a Gi-dependent mechanism. Am J Physiol. 1993 Vol. 264(2 Pt 2) P. 216−20.
  166. Tengumnuay P., Verlander J.W., Yuan W., Tisher C.C., Madsen K.M. Identification of distinct subpopulations of intercalated cells in the mouse collecting duct//J. Am. Soc. Nephrol. 1996. Vol. 7. P. 260−274.
  167. Terris J., Ecelbarger C.A., Marples D. Distribution of aquaporin-4 water channel expression within rat kidney // Am. J. Physiol. 1995. Vol. 269. P. F775-F785.
  168. Thibonnier M., Auzan С., Madhum Z., Wilkins P., Berti-Mattera L., Clauder E. Molecular cloning, sequencing, and functional expression of a cDNA encoding the human Via vasopressin receptor// J.Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P:3304— 3310.
  169. Tsukahara H., Hata I., Sekine K., Miura M., Kotsuji F., Mayumi M. Renal water channel expression in newborns: measurement of urinary excretion of aquaporin-2 //Metabolism. 1998. Vol. 47(11). P. 1344−1347.
  170. Tunwell R.E., Lai F.A. Ryanodine receptor expression in the kidney and a non-excitable kidney epithelial cell // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271(47). P. 29 583−29 588.
  171. Umenishi F., Verkman A., Gropper M. Quantitative analisis of aquaporin mRNA Expression in rat tissues by RNase protection assay. // DNA and Cell Biol. 1996. Vol. 15. P. 475−480.
  172. Verbavatz J., Broun D., Sabolic I., Valenti G., Ausiello D.A., Van Hoek A.N., Ma Т., Verkman A.S. Tetrameric assembly of CHIP28 water channel in liposome and cell membranes: a freeze-fracture study. // J. Cell Biol. 1993. Vol. 123. P. 605−618.
  173. Verkman A. S. Role of aquaporin water channels in kidney and lung // Am. J. Med. Sci. 1998. Vol 316. P. 310−320.
  174. Verkman A., Mitra A. Structure and function of aquaporin water channels // Am. J. Physiol. 2000. Vol. 278. P. F13-F28.
  175. Verkman A.S. Role of aquaporin water channels in eye function // Exp. Eye. Res. 2003. Vol. 76 (2). P. 137−143.
  176. Verkman AS, Binder DK, Bloch O, Auguste K, Papadopoulos MC. Three distinct roles of aquaporin-4 in brain function revealed by knockout mice //Biochim Biophys Acta. 2006. Vol. 1758(8) P: 1085−93.
  177. Verkman AS. Lessons on renal physiology from trans-genic mice lacking aquaporin water channels// J Am Soc Nephrol. -1999. Vol 10. — P: 1126— 1135.
  178. Verlander J.W., Madsen K.M., Tisher C.C. Effect of acute respiratory acidosis on two populations of intercalated cells in rat cortical collecting duct // Am. J. Physiol. 1987. Vol. 253. P. F1142-F1156.
  179. Wade J.B., Stetson D.L., Lewis S.A. ADH action: evidence for a membrane shuttle mechanism.//Ann. NY Acad. Sci. 1981. Vol. 372. P. 106−117.
  180. Ward D.T., Hammond T.G., Harris H. Modulation of vasopressin-elicited water transport by trafficking of aquaporin2-containing vesicles // Annu. Rev. Physiol. 1999. Vol. 61. P. 683−697.
  181. Xu D.L., Martin P.Y., Ohara M., St John J., Pattison Т., Meng X., Morris K., Kim J.K., Schrier R.W. Upregulation of aquaporin-2 water channel expression in chronic heart failure rat// J. Clin. Invest. 1997. — Vol. 99. -P: 1500—1505.
  182. Yamaguchi N., Xu L., Pasek D.A., Evans K.E., Meissner G. Molecular basis of calmodulin binding to cardiac muscle Ca (2+) release channel (ryanodine receptor) // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278(26). P. 23 480−23 486.
  183. Yamamoto N., Sobue K., Miyachi Т., Inagaki M., Miura Y., Katsuya H., Asai K. Differential regulation of aquaporin expression in astrocytes by protein kinase СП Brain. Res. Mol. Brain. Res. 2001. Vol. 95(1−2). P:110−116.
  184. Yang В., Ma Т., Verkman A.S. Erythrocyte water permeability and renal function in double knockout mice lacking aquaporin-1 and aquaporin-3 // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276(1). P. 624−628.
  185. Yao L., Huang D. Y., Pfaff I. L., Nie X., Leitges M., Vallon V. Evidence for a role of protein kinase C-alpha in urine concentration // Am. J. Physiol. 2004. Vol. 287(2). P. F299-F304.
  186. Yao L.J., Leitges M., Vallon V. Mice Lacking Protein Kinase С Beta Present Modest Increases in Systolic Blood Pressure and NH (4)C1-Induced Metabolic Acidosis // Kidney Blood Press. Res. 2006. Vol. 29(1) P. 36−42.
  187. Yasui M., Hazama A., Kwon Т.Н. Rapid gating and anion permeability of an intracellular aquaporin. //Nature. 1999. Vol. 402. P. 184−187.
  188. Yasui M., Kwon Т.Н., Knepper M. Aquaporin-6: An intracellular vesicle water channel protein in renal epithelia. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol. 96. P. 5808−5813.
  189. Yasui M., Marples D., Belusa R., Eklof A-Ch., Celsi G., Nielsen S., Aperia A. Development of urinary concentrating capacity: role of aquaporin-2 // Am. J. Physiol. 1996. Vol. 271. P: F461-F468.
  190. Yasui M., Zelenin S.M., Celsi G., Aperia A. Adenylate cyclase-coupled vasopressin receptor activates AQP2 promoter via a dual effect on CRE and API elements// Am. J. Physiol. 1997. Vol 272. P: 443−450.
  191. Yeaman C., Grindstaff K.K., Nelson W.J. New Perspectives on Mechanisms Involved in Generating Epithelial Cell Polarity // Phisyologycal Reviews. 1999. Vol. 79. P. 73−98.
  192. Yip K. P. Coupling of vasopressin-induced intracellular Ca2+ mobilization and apical exocytosis in perfused rat kidney collecting duct // J. Physiol. 2002. Vol. 538(Pt 3). P. 891−899.
  193. Yool A.J., Stamer W.D., Regan J.W. Forskolin stimulation of water and cation permeability in aquaporin-1 water channels // Science. 1996. Vol 273. P.1216−1218.
  194. Zelenina M., Bondar A.A., Zelenin S., Aperia A. Nickel and extracellular acidification inhibit the water permeability of human aquaporin-3 in lung epithelial cells//J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278 (32). P:30 037−43.
  195. Zelenina M., Brismar H. Osmotic water permeability measurements using confocal laser scanning microscopy// Eur. Biophys J. 2000. Vol. 29(3). P: 165−171.
  196. Zelenina M., Christensen B.M., Palme J., Nairn A.C., Nielsen S., Aperia A. Prostaglandin E2 interaction with A VP: effects on AQP2 phosphorylation and distribution // Am. J. Physiol. 2000. Vol. 278. P: F388-F394.
  197. Zelenina M., Zelenin S., Bondar A.A., Brismar H., Aperia A. Water permeability of aquaporin-4 is decreased by protein kinase С and dopamine// Am. J. Physiol. 2002. Vol. 283(2). P: F309−18.
  198. Zeuthen Т., Klaerke A. Transport of Water and Glycerol in Aquaporin 3 is Gated by H+. // J Biol Chem. 1999. Vol. 274. P: 21 631−21 636.
  199. Zhang M., Yuan T. Molecular mechanisms of calmodulin’s functional versatility//Biochem. Cell. Biol. 1998. Vol. 76(2−3). P. 313−323.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!